Protéine bioluminescente
En été sur les bords du chemin qui menait à la grève de la baie de Locquirec, par les chaud
es soirée d'été nous allions, enfant, à la recherche des vers luisant. Cette fascination juvénile est restée chère à ma mémoire. Le prix Nobel de chimie 2008 attribué à un chercheur japonais, Osamu Shimomura, et à deux américains, Martin Chalfie et Roger Tsien, me donne l'occasion de rebondir sur la question. Eclaircir partiellement le mystère étrange des lucioles ou de plus de 700 espèces recensées (bactéries, poissons, méduses, coraux...) qui utilisent la production de lumière (bioluminescence) pour communiquer, s’attirer ou de faire fuir d’autres animaux.
La méduse, g. Aequorea victoria, est devenue très célèbre grace au japonnais, Osamu Shimomura, qui en a extrait, identifie et détermine une protéine, appelée l'aequorine ou GPF (Green Fluorescent Protein). Lorsque ce Cnidaire s'agite, l'extrémité de son ombrelle devient bioluminescente grâce à la présence de cette protéine lu
minescente (37.000 fois plus fluorescente que les tissus qui la contienne...). Naturellement la GFP luit en bleu, mais elle émet une lueur verte quand elle est soumise à une lumière ultraviolette...
es soirée d'été nous allions, enfant, à la recherche des vers luisant. Cette fascination juvénile est restée chère à ma mémoire. Le prix Nobel de chimie 2008 attribué à un chercheur japonais, Osamu Shimomura, et à deux américains, Martin Chalfie et Roger Tsien, me donne l'occasion de rebondir sur la question. Eclaircir partiellement le mystère étrange des lucioles ou de plus de 700 espèces recensées (bactéries, poissons, méduses, coraux...) qui utilisent la production de lumière (bioluminescence) pour communiquer, s’attirer ou de faire fuir d’autres animaux.
La méduse, g. Aequorea victoria, est devenue très célèbre grace au japonnais, Osamu Shimomura, qui en a extrait, identifie et détermine une protéine, appelée l'aequorine ou GPF (Green Fluorescent Protein). Lorsque ce Cnidaire s'agite, l'extrémité de son ombrelle devient bioluminescente grâce à la présence de cette protéine lu
minescente (37.000 fois plus fluorescente que les tissus qui la contienne...). Naturellement la GFP luit en bleu, mais elle émet une lueur verte quand elle est soumise à une lumière ultraviolette...
En fait, une triade d’acides aminés de cette protéine, appelée le chromatophore, absorbe l'énergie dans les longueurs d'ondes bleues et UV, et la réémet sous forme d'une luminescence verte.
Plus tard, Martin Chalfie a étudié et suivit l'activité des gènes en les accrochant au gène commandant la production de GFP qui devient ainsi une "étiquette moléculaire".
Encore plus récemment, Roger Tsien (né en 1952, professeur depuis 1989 à l'Université de Californie à San Diego où j'ai fait de la recherche ... mais plus humblement ... Youpi ! ) a élargi la finesse de cet étiquetage en démontant et réorganisant la séquence des 238 acides aminés de la GFP, afin d'obtenir d'autres biomarqueurs, les mPlum, mCherry, mOrange avec des longueurs d’ondes de réémission différentes (cyan, bleu, jaune et rouge). Il est ainsi devenu possible d'observer et distinguer des protéines différentes interagissant entres elles.
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